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Structure | 中国科学院分子细胞科学卓越创新中心丁建平组阐明去泛素化酶STAMBP的活性调控机制

AutophagyAdvances 2025-05-31 10:14
文章摘要
本研究由中国科学院分子细胞科学卓越创新中心丁建平研究组完成，首次阐明了去泛素化酶STAMBP的全长蛋白活性调控机制。研究发现，STAMBP的MIT结构域通过占据催化结构域(CD)的底物结合位点，对酶活性产生自抑制作用。通过解析MIT-CD复合物的晶体结构和体外功能分析，证实了这种自抑制作用的分子基础。此外，研究还发现STAM1的结合能增强全长蛋白活性，而CHMP3的结合则无此效应。该研究为理解ESCRT介导的受体回收过程中STAMBP的功能提供了重要分子机制。
Structure | 中国科学院分子细胞科学卓越创新中心丁建平组阐明去泛素化酶STAMBP的活性调控机制
查看文献： The MIT domain of STAMBP autoinhibits its deubiquitination activity
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