Nat Commun：西安交通大学徐华栋/王昌河/宋茜/焦联营团队揭示神经元兴奋-分泌偶联平衡新机制

本文背景为神经元信息传递依赖于神经分泌与突触传递，其中突触结合蛋白（Syt）作为钙离子传感器调控囊泡融合与递质分泌，但Syt蛋白动态组装机制及其在兴奋-分泌偶联中的作用尚不明确。研究目的是探究钙离子亲和性Syt（如Syt1）与非亲和性Syt（如Syt11）如何协同调控神经分泌过程。研究发现，Syt11虽为钙非亲和性蛋白，但其与质膜的结合受钙离子抑制，而Syt1的结合则受钙离子促进；钙离子通过中和膜电荷促进Syt1结合，同时通过静电屏蔽抑制Syt11结合，从而动态调控两者在质膜上的竞争性占位。结论表明，该研究揭示了钙离子对Syt-质膜互作的双向调控机制，提出了“Syt1与Syt11膜占位动态切换”理论模型，阐明了神经元兴奋-分泌偶联平衡的新机制，为理解胞吐-胞吞偶联提供了新视角。